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Crip是美国西海岸历史上有名的黑帮，另外一支叫BLOOD。上世纪70年代，Crip和BLOOD两大黑帮是相互对立的，Crip的人都穿着兰色的衣服，而Blood的人都穿着红色的衣服。两大黑帮盘踞在洛杉矶，为了在实施犯罪时躲避警察的追击以及争夺城市地盘，两个帮派分别创造了属于自己的“步伐密语”，Crip创造的步伐叫C-Walk，BLOOD的步伐叫B-Walk。
C-Walk以帮派“肢体密语”的姿态出现，因为有其不同于舞步的独特含义。在洛杉矶，如果看见有人在银行门口跳C-Walk，那可要躲得越远越好。在Crip的帮派密语中，银行门前的C-Walk表示这里看守不严，或里面没有人。帮派分子通过这种密语即可确定是否对这家银行实施抢劫。在洛杉矶Crip的控制区内，如果有人说自己是C-Walk dance（C-Walk舞者），那必定会死得...
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《Structure ofmammalian AMPK and its regulation byADP》4月份发表于自然杂志，能帮忙翻译的话我这边有原文
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字母DOI：10.1038/nature09932 结构ofmammalian AMPK及其调控 ADP公司 冰Xiao1 *，马修J.桑德斯 2 {*，伊丽莎白Underwood1 *，理查德Heath1 *，信仰五迈耶 2 *，大卫Carmena2 春静1 ， 菲利普A.沃克 1 约翰F.埃克莱斯顿1 {，莱斯莉楼海尔1 彼得Saiu1 {，史蒂文A - 霍威尔 1 马勒Aasland1 {，斯蒂芬R.马丁1 ， 大卫Carling2 与史蒂芬J. Gamblin 1 异源AMP激活的蛋白激酶（AMPK）有 在调节细胞能量代谢的关键作用;在响应 在细胞内ATP水平的下降，它激活能源生产路径 途径和抑制能源消耗processes1 。 AMPK的已被 牵连的能量代谢有关的疾病 包括2型糖尿病，肥胖，最近一段时间，cancer2 - 6 。 AMPK的是从一个无活性的形式转换成一个催化COM petent形式由内激活环磷酸 激酶domain7 ：AMP的具有约束力的C -监管领域促进 磷酸化上游kinase8 保护酶 对去磷酸化，以及造成的变构activation9 。 在这里，我们显示，ADP的结合只是两个可交换之一 AXP（AMP / ADP / ATP）的结合位点上的管理域亲 设计的IP从去磷酸化的酶，虽然它不会导致 变构激活。我们的研究表明，积极的哺乳动物 AMPK的显示为ADP显着更严格的约束力，比MG - 三磷酸腺苷，解释如何在生理调节酶是 conditionswhere ofMg - ATPis浓度较高thanthat ADP和放大器，高得多。我们已经确定了 一个活跃的AMPK的复杂的晶体结构。该结构显示 如何激活激酶结构域环路是稳定的 监管域和激酶连接器区域如何相互作用 监管核苷酸结合位点介导保护 对去磷酸化。从我们的生化和结构 我们开发的数据如何调节细胞的能量状态amodel AMPK活性。 在整个机构层面，AMPK的是一个丰富多样的受 激素，例如，leptin10 ，adiponectin11 ，睫状神经营养 因素 12 和ghrelin13 和它的作用，在appetite13 14 ，血糖，血脂 和proteinmetabolism1，3,15 ，细胞生长，细胞polarity2，4 。AMPKisa 异源复杂，由一个催化亚基和两个 调节亚基（B和C） 1 。 AMPK激活需要磷酸 172，苏氨酸磷酸化激活部分在于 A -亚基的氨基末端激酶结构域 7 。磷酸化 苏氨酸172，导致在activity9几百倍的增长，16 在 哺乳动物，钙/钙调蛋白依赖性蛋白激酶- B （CaMKKb）和LKB1的主要上游激酶 AMPK的，虽然有一些证据牵连其他上游 激酶 17,18 。以往的研究表明thatAMP反对的保护 去磷酸化苏氨酸172（文献16，19），我们最近提供 对去磷酸化的保护主要的证据 AMPK9激活的生理机制 。除了 腺苷通过磷酸化激活，导致2 - 5折变构 激活AMPK的异构体的性质而定，目前 AMPK的complex20 。为了解决这个问题我们以前investi 门AMPK的C1亚基核苷酸结合 并确定了哺乳动物的监管的核心结构 AMPK的（A -亚基的C端结构域，C端结构域的 B -亚基，全长C -亚基;以下简称“监管 在复杂的片段）与核苷酸 21 值得注意的是，我们的研究显示 三四个潜在的核苷酸结合位点是occupied21 。 这些网站包含一个永久绑定的AMP分子（网站 4，下列术语提出的文献。 22），而AMP和 镁ATP在其他两个站点绑定的竞争 21 （站点1和站点3）。 不同的AMP，ADP没有对AMPK的显着的变构效应 从大鼠肝隔离 23 。与此相一致，我们也发现， ADP不激活的条件下，重组AMPK AMP产生了双重启动（图1a）。然而，我们的研究 显示，ADP提供保护的AMPK从dephosphoryla TION跨类似的AMP（图1b）的浓度范围。我们 也表明了同样的效果使用AMPK的纯化大鼠肝 （补充图2a）。虽然镁ATP并不能防止 去磷酸化（图1c），它竞争的保护作用 AMP和去磷酸化的ADP（图1d），我们也 显示，ADP的保护作用是在失去aWolff帕金森 白色综合征突变（补充图2b）。我们建议 AMP或ADP（AMP / ADP）的具有约束力的变化之间的平衡 去磷酸化敏感和不敏感的状态，从而减缓， 但不取消，dephosphorylationof磷酸酶。 扩展我们的早期工作在核苷酸结合的章 ulatory片段，我们特点的核苷酸有约束力的积极全 lengthAMPK。对于使用CaMKKb以化学计量这些studieswe 激活环磷酸化苏氨酸172重组全 长度AMPK的，我们使用ATP和ADP的香豆素加合物 荧光记者核苷酸结合，所产生的具有约束力的 不知名核苷酸竞争实验参数 （图2a）。我们核实，这两个品种在由相同的网站结合 确定监管片段在复杂的晶体结构 与香豆素ADP和与ADP（补充图3）。结果 显示（表1），有明显不同的两个交换网站 亲疏为核苷酸。至少在两个站点的紧缩绑定 30倍，比在较弱的网站更强。鉴于，根据生理 theATP conditionsmost协调toMg21，并themajor AMP和ADP的性是没有的，我们alsomeasured在核苷酸结合 这阳离子的存在。数据显示thatMg - ATP结合了10倍 弱于ATP的。因此，积极AMPK的结合AMP / ADP显着 更强烈，比镁ATP在双方交换网站。有 两行的证据表明，我们认为它是AMP / ADP 在具有约束力的两个交换网站theweaker占 保护酶对dephosphorylation.The第一 AMP / ADP介导的保护，对磷的剂量 - 反应曲线 磷酸化相关，这些核苷酸的结合曲线 较弱的，而不是强，两个结合位点（图1b）。 第二，来自我们的发现，NADH的结合到AMPK的。 *这些作者对这项工作同样贡献。 {死者。 1 MRCNational forMedical研究所的研究，在里奇韦，米尔山，LondonNW7 1AA，英国。 2 MRC临床科学中心，Hammersmith医院校区，国子监，DuCane路，LondonW12 0NN，英国。 {现地址：MRC国家医学研究所，里奇韦磨房小山，NW7 1AA伦敦，英国（MJS）;部ofMolecular生物学，卑尔根大学，Thormo hlensgt。 55，N5020，挪威的卑尔根（RA），英国癌症研究中心，44林肯的旅店领域，邮政信箱123，伦敦WC2A 3PX，英国（PS）。 230 |性质| VOL 472 | 日 麦克米伦出版者有限公司。保留所有权利(C) 2011NADH，经历了一个结合后，荧光显着的变化 AMPK.We使用这个属性来建立辅助因子结合到一个 单个站点上的酶，与解离常数（KD）ofabout 50毫米（图2b，插图）。 NADH的约束力是竞争AXPs约束力 强，但不弱于两个交换网站（图2b 表1）。当我们反复对ADP保护depho sphorylation实验使用NADH的浓度范围内，我们 没有发现任何证据NADH的竞争的保护作用 ADP上的去磷酸化，而NADH和ADP竞争 withAMP酶的变构激活（补充图4）。 这一观察结果表明，它是AMP / ADP约束力较弱 交换的两个网站，一个不具约束力NADH的的，即 负责对去磷酸化的保护。我们还进行 出与摩尔监管片段的合作结晶同等 价的ADP（图5）。由此产生的电子密度 地图显示在站点1 ADP全部租出，并没有检测密度 站点3，确定网站3较弱的结合位点。因此，我们可以 分配放大器在更严格的站点1绑定的变构效应，并 保护是对去磷酸化介导AMP / ADP结合 ING在较弱的网站3。 以往的研究主要集中在对AMPK的调控 AMP的作用，因为它allosterically激活了enzyme15 而 ADP公司并没有。然而，始终的核心AMPK的磷酸化 调节酶处于非活动状态，在缺乏苏氨酸172磷酸 phorylation7，16 。在最佳条件下，保持哺乳动物细胞 ATP在一个较高的水平，相对于ADP和AMP。典型的浓度 在哺乳动物细胞中腺嘌呤核苷酸在于范围 3,000-8,000毫米ATP为ADP公司的50-200毫米和0.5-5 mMfor AMP24 - 26 。由于是免费的ADP浓度介于10 - 高于400倍放大器，它们的结合常数类似， ADP将与Mg - ATP的竞争比AMP的更成功。 因此，事实上，ADP保护AMPK的fromdephosphorylation 可能代表一个重要的生理机制的调节 lating的酶的活性。 我们还确定了活性形式的晶体结构 包括整个催化A -亚基的酶。 “ 构建使用如图所示。 3A（其设计细节中给出 补充图。 6）。我们从最好的样品收集的数据集 3.3A布拉格间距，筛选约100晶体后，解决 通过分子使用自主车型更换的结构 监管片段（蛋白质数据银行2V8Q） 21 和激酶 域（蛋白质数据银行2H6D） 27 。虽然数据集 中等分辨率，分子置换解决方案强劲 并取得了初步的电子密度，揭示了许多的位置 在原模型不存在的组件。正如人们可能 预计这种复杂性和解决的一个结构，一些地区 themolecule是比别人更好地界定。例如，活化 TION循环的激酶结构域，这是对监管盒装 片段，具有更好的定义不是表面上的循环的电子密度 复杂，这往往显示连续的主链密度，但 缺乏侧链功能。总体而言，最重要的特点 关注目前的结构复杂的结构，特别是 A -激酶结构域和一个连接器与之间的关系 监管片段（省略了这些地区的地图 补充图。 7）。 丝带代表性的结构（图3b，c和 补充图。 8）和空间填充表示之前和 后激酶结构域和连接器区域已旋转距离 fromthe复杂，以显示他们的接触区域（图3d）。的第一个 这些接口包括激酶结构域，具有比表面积 约1100 ?2 。这种相对温和的接触面积是一致的 观察之间的连接器的特定蛋白酶切割 激酶结构域和A -亚基的C端结构域导致 材料，分隔成两部分组成（激酶域加 监管片段）凝胶过滤后。的一个重要组成部分 折叠激活 50 0 100 150 200 + AMP + ADP + AMP + ADP 核苷酸（微米） ATP（微米） AMP（微米）ADP（微米） ADP公司 （30微米） ATP（微米） 500 100 150 200 核苷酸（微米） 一 2.00 1.75 1.50 1.25 1.00 pT172 + PP2C + PP2C - 彗星 0 10 20 30 40 50 60 70 pT172（％） b - 0 1 3 10 30 100 200 0 共有α1 pT172 共有α1 1 3 10 30 100 200 1 3 10 30 100 200 ? 0 10 20 30 40 50 - + + + - 50 100 + 400 AMPK活性 （没有PP2C） + 800 图1 | ADP的作用 AMPK活性的调控。 一个，功放，但不ADP公司，allosterically 激活AMPK的。 B，AMP和ADP 保护AMPK的在中 去磷酸化。 C，ATP不 对去磷酸化保护。 D，镁ATP与竞争 ADP的保护作用 去磷酸化。所有的结果都 显示的mean6s.e.m。 至少从三个决定 独立实验。在哪里 适当的代表印迹 （N53），显示苏氨酸172 磷酸化和总A -亚基 各级所示。 100 150 200 250 300 350 400 450 500 550 600 0 0 20 40 60 80 100 120 400 800 1200 荧光（a.u.） 0 100 200 300 400 500 600 0 0 20 40 246 AMPK的（微米）AMPK的（微米） AXP（微米）AXP（微米） 81012 荧光（a.u.） 三磷酸腺苷 ADP公司 AMP的 100 150 200 250 300 350 400 450 荧光（a.u.） 0 20 40 60 80 100 120 140 160
荧光（a.u.） 三磷酸腺苷 ADP公司 AMP的 AB 图2 |平衡解离常数的测量 磷酸化AMPK的约束力AXPs。香豆素的位移 三磷酸腺苷（ATP）的AMPK（香豆素ATP）2 AXPs复杂 通过在470 nm处的荧光。实线是计算最适合 KD，我和KD，II的C - ATP结合到AMPK的固定在1.1和4.2毫米。插图： AMPK的香豆素ATP滴定。 B，从NADH的位移 AMPK - NADH的AXPs复杂的监控，使用435纳米的荧光。 实线是计算最适合的Kd为NADH的固定在65毫米。 插图：AMPK的NADH的荧光滴定。 表1 | EquilibriumKd值绑定到磷酸化的AXPs lated AMPK 配体KD（MM）与NADH的KD，我（MM）KD，II（毫米） 对C - AXPs AMP的1.6（0.5）2.5（0.6）80（25） ADP公司1.3（0.5）1.5（0.4）50（15） ATP 0.9（0.3）1.7（0.5）65（15） 镁ATP 32（12）18（7.5），230（80） 解离常数（KD）20 UC决定对NADH的竞争或香豆素AXP （C AXPs）25mMTris，1mMTCEP，100mMNaCl（PH8），并没有5mMMgCl2。 Kd值 据报道，至少有三个独立的测量确定的平均值（6s.d.）。 函件研究 日| VOL 472 |性质| 231 麦克米伦出版者有限公司。保留所有权利(C) 2011contact区涉及的激酶活化循环相互作用的预 显性与B超域（图3c）的C端。不像 以前的隔离和非磷酸化激酶结构 域，在我们的结构的磷酸化激活循环 有序，证明了电子密度图（补充图。 7）。激酶的小瓣是在一个较为封闭的构象 （因而无效）隔离激酶的磷酸化 域structure27 （图9）。事实上，激活 loopmediates的激酶结构域的相互作用与监管 片段的手段，在这种构象，苏氨酸172保护 由磷酸存取。这个想法是由网站的大力支持 诱变实验：B1突变，他的233（对应 他在B2 - 235接口）的激酶结构域（图3c）的结果 在一种酶，它是通过磷酸化激活，但具有 在磷酸酶的去磷酸化率显着增加 检测（图4A，B）。 A -亚基监管片段间的另一个组成部分 行动是由A链段的一部分，链接 N -末端激酶结构域的C -末端监管片段， 涉及在很大程度上是保守残基之间的a373和a382 A1和A2在脊椎动物（图10）和 我们有一个名为A -钩结构（图3B，D）。 A -钩交互 可交换结合位点3的C -亚基，withAMP的约束， 我们已经指定为两个站点负责较弱 mediatingAMP / ADP保护，防止dephosphorylation.The钩 使得在核苷酸结合位点的盖子，占一个被埋没的 表面积约500?2 我们获得这个constructwith晶体 AMP的结晶混合物，添加到一个AMP分子 在现场的电子densitymaps，以及在清晰可辨 非交换的网站。虽然我们并没有看到网站在1 AMP 最初的结晶，我们后来在这个网站取得了良好的入住 在结晶保持一个较高浓度的AMP 处理程序（数据未显示）。相反，我们认为 现场3的AMP是一个钩的安排和举行 itwould游离于前boundAMP可以被释放，并 然后交换。在我们先前的结构叠加基础上 与ADP和镁的AMPK在复杂的监管片段 ATP和结构在这里提出，我们认为A -钩 序列不能与镁ATP是必然的，主要的网站3 -苏氨酸172 1 1 1 330 187 272 GBD CBS1 站点1 AMP - 4（非交换） AMP - 3 AMP - 3 监管 域 激活循环 激活循环 星形孢菌素 CBS2 站点2 CBS3 站点3 CBS4 站点4 278 激酶结构域大号 激活循环α-钩 α-钩（386） α-钩（366） α钩 α-激酶域 α- 524 β- C（272） β- N（198） γ- C（326） γ- N（23） α- C（548） α- N（7） α- 469 α- 331 α- 299 α1 β2 γ1 548 一 b 彗星 ? P - 苏氨酸α172 ASPα166 精氨酸α464 列伊α189 谷氨酸α168 苯丙氨酸α169 临β209临β206 他β240 他β235 P 图3 |积极哺乳动物AMPK的晶体结构。 A，原理图 异三聚体的组成部分;复杂的部分代表 结晶的蛋白质缺少以灰色显示。域， 包括活化环（粉红色）和一个钩（深蓝色），是彩色的 在所有panels.GBD，糖原结合结构域相同。 B，丝带代表 两个绑定放大器，星形孢菌素和结晶复杂 磷酸化苏氨酸172所示，在坚持代表。 A -钩和 激活激酶结构域的循环较重的线条和彩色 深蓝色和粉红色分别。 C，激活环路之间的接口 和监管片段显示了类似的方向更详细 B;潜在的静电相互作用是由虚线表示。 d时， 复杂的是在两个空间填充交涉。左侧面板代表 概述了黑色的为B与A -钩和激酶结构域相同的看法。在 这两个组件的右侧面板已旋转远离 监管域显示在“开卷”的相互作用的表面 代表，接触的残留物已在深蓝色的。 与A -勾去掉，AMP - 3变得可见。黑色箭头表示 重组复杂的旋转。 100野生型 野生型 α钩 突变体 野生型 α钩 突变体 野生型 H233A H233A 突变体 75 2.5 75 50 25 0 2.0 1.5 1.0 0.5 0.0 AMP + + 50 百分比活动（时间为零） 25 100 75 AMPK活性（％没有PP2C）AMPK活性（％PP2C） 50 25 0 0 5 10 15 时间（min） 折叠激活 20 + PP2C + AMP + ADP + + + + + + PP2C + AMP + ADP + + + + + 25 0 AB CD 图4 |突变分析的AMPK调节。 A，脱磷 丙氨酸激酶域接口突变率野生型或B -他233 （H233A，H235A在B2）。 B，去磷酸化的保护 野生型或突变后AMP（30毫米）或ADP（30毫米）H233A 潜伏期为5分钟。 C，变构激活野生型或一个钩突变 （窝藏内残留R375Q，T377A，D379A和E380A突变 A1），AMP（100毫米）。 D，AMP（30毫米）和ADP（30毫米）保护野生 为20min.All孵化后的类型或一个hookmutant fromdephosphorylation 结果是mean6s.e.m。至少有三个独立的实验。 研究函件 232 |自然| VOL472 | 14APRIL2011 麦克米伦出版者有限公司。保留所有权利(C) 2011due“C -亚基，69精氨酸的构象变化 会产生一个立体的冲突与A -钩（图11）。 要测试A -钩作用，在调解对保护depho sphorylation我们在本地区产生的突变体（R375Q/T377A / D379A/E380A）。由此产生的酶是allosterically激活 AMP但没有对去磷酸化受保护 AMP或ADP（图4C，D）。有趣的是，在他的233突变 上文所述的不保留一些的AMP / ADP的保护作用 （图4A，B）。鉴于预计，这种突变会削弱 激酶结构域和监管的片段之间的相互作用 但不能阻止它，它似乎是合理的，AMP / ADP结合 依然可以帮助订购的A -钩，从而促进招聘 激酶结构域。 我们的生化和结构数据，我们建议 以下为AMP / ADP，但notMg - ATP，如何保护AMPK的模型 对去磷酸化，从而灭活（补充图。 1）。我们已经证明，保护作用的AMP / ADP 介导其约束力弱于两个交换网站， whichwehaveidentifiedassite3.Wehavealsoshownthatthe一个钩 地区绑定到这个网站中存在的AMP和预测 相同的情况下会发生与ADP.We进一步表明，装订 一个钩的行为限制前面的一个连接器的灵活性 地区（残基300-370），这样做，促进互动 看到在我们的水晶监管片段的激酶结构域 结构。这种互动，其中大多涉及之间的接触 活化环和B的C端结构域，因此采取行动 防止去磷酸化苏氨酸172。由于互动河畔 面对与监管片段A -钩相对较小，是 A -钩约束之间可能有一个动态平衡 一个钩未绑定的物种。如果，我们的结构表明，AMP / ADP 绑定有利于A -钩约束的物种，但镁ATP结合驱动器 A -钩未绑定的物种的形成，那么竞争性结合 AMP / ADP与镁ATP控制的程度， 保护酶去磷酸化而失活。 方法综述 AMPK的复合物，在大肠杆菌BL21（DE3）中分离纯化细胞表达， 亲和层析柱采用镍Sepharose和孵化磷酸 withCaMKKbasdescribed previously9 AMPKactivitywasdeterminedusing 0.2MM 校管系统peptide9 ，0.2mMATPand5mMMgCl2。 AMPK的脱磷 重组PP2C - A进行了监测，通过测量AMPK活性使用 校管系统的肽测定或bywestern印迹磷酸T172.Western杂交信号 磷酸T172 andtotalAMPKa亚基（determinedusing sheepanti - a1oranti A2 使用LI - COR奥德赛红外成像系统进行了量化的抗体）。 裸荧光光谱的核苷酸（39 - （7 - diethylaminocoumarin 3 carbonylamino）- 39 -脱氧- ADP（ADP）和39 - （7 diethylaminocoumarin 3 carbonylamino）- 39 -脱氧三磷酸腺苷（ATP）的（包括礼品fromM.Webb））和NADH andtheir complexeswere recordedat 20 uCusing一个JascoFP 6300fluorimeter.Binding 核苷酸是监测与AMPK的滴定核苷酸（4-10毫米）。 AMP，ADP和ATP的解离常数的确定，采用竞争 检测。该工程的结晶构造是作为一个His - tag的融合表达 在大肠杆菌的蛋白质。纯净proteinwas磷酸usingCAMKKbbeforemixing withAMPand staurosporine.Crystalswere增长挂dropmethod 异丙醇andMPDas precipitant.Diffraction数据收集上theDiamond 光源，牛津大学和处理，使用Denzo和Scalepack28 。Thestructurewas 解决bymolecular更换usingAmore29 和标准refinementwas进行 出与Refmac530 与笨人的手工模型的建立。数字是创建 Pymol（ 。日，日。 在网上公布日。 1。联赛，D. 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/性质。致谢我们感谢礼物香豆素核苷酸M.韦伯，研究Skehel 稿件和S. Smerdon意见进行讨论和援助。工作 这两个实验室是由MRC支持，我们衷心感谢钻石 光源同步加速器访问。 作者投稿的BX，MJS，欧盟，相对湿度，FVM，D。 Carmena，C.J.，P.A.W.，J.F.E.，L.F.H. P.S.，S.A.H.，R.A.和S.R.M.进行实验。所有数据 分析，实验设计和书稿写作。 作者信息坐标和结构因素已存放在 蛋白质数据银行加入代码2Y8L，2Y8Q，2Y94和2YA3。妇产 权限的信息是在 /重印。作者宣称没有竞争的经济利益。欢迎读者就在网上发表评论 版本的这篇文章在 /自然。通信和请求材料应给DC（david.carling @ csc.mrc.ac.uk）或SJG （sgambli@nimr.mrc.ac.uk）
我觉得这有点问题呢？？ofmammalian明明是of mammalian嘛，怎么又连在一起没有翻译呢，那个ADP为什么会是ADP公司呢?请问一下，你是通过什么翻译工具翻译的呢还是自己翻译的啊？
这翻译也差不多了
提问者 的感言：虽然我觉得有点想不明白，不过还是非常感谢啦~~
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