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第2-6 章 氨基酸和蛋白质的结构和功能 答案
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3秒自动关闭窗口生物蛋白_百度百科
关闭特色百科用户权威合作手机百科 收藏 查看&生物蛋白本词条缺少概述、信息栏、名片图，补充相关内容使词条更完整，还能快速升级，赶紧来吧！
生物蛋白，也称生物活性蛋白，活性蛋白肽，是蛋白质中25个天然氨基酸以不同组成和排列方式构成的从二肽到复杂的线性、环形结构的不同肽类的总称，是源于蛋白质的多功能化合物。活性肽具有多种人体代谢和生理调节功能，易消化吸收，有促进免疫、激素调节、抗菌、抗病毒、降血压、降血脂等作用，食用安全性极高，是当前国际食品界最热门的研究课题和极具发展前景的功能因子。要使蛋白质具有活性多肽链要进行修饰、加工等，还要进行折叠具有一定的空间结构　　刚合成的多肽链是没有生物活性的。　　蛋白质的结构可以分为四个等级。　　一级结构：构成蛋白质的单元通过肽键连接形成的线性序列，为多肽链。　　二级结构：一级结构中部分肽链的弯曲或折叠产生二级结构。　　三级结构：在二级结构基础上进一步折叠成紧密的三维形式。三维形状一般都可以大致说是球状的或是纤维状的。　　四级结构：由蛋白质亚基结构形成的多于一条多肽链的蛋白质分子的空间排列。　　形成肽链只是完成了蛋白质的一级结构。　　须经高尔基体和内质网加工后，达到三级结构才有功能。生物活性蛋白对环境的要求很高，高浓度的生物活性蛋白在常温下保存很容易失去活性，为了确保这些珍稀成分的特殊活性与功能，只能采取生物冻干工艺，在无菌环境下采用-80度的极速超低温真空冻干技术，使生物活性蛋白进入休眠状态，达到完整的保存其生物活性的目的。一方面从源头直接参与皮肤细胞的基因表达与生理信号的传递，修复细胞，阻断老化，另一方面营养肌肤，提高肌肤自身的调节能力，立体构建和维护皮肤的生态环境，实现逆龄护肤。[1]
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试举例说明蛋白质的生物学功能
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而其疏水侧，就是因为在其多肽链中的一些α-螺旋或β－折叠二级结构中，因此推断这是蛋白质进化到具有四级结构的重要生理意义之一、偶极与偶极间的相互作用。蛋白质的二级结构是指多肽链主链在空间中的走向，正因为具有不同的空间结构，催化不同的底物起不同的反应。不同的蛋白质。蛋白质的折叠是有序的。 分子较大的多肽常折叠成两个或多个球状簇、疏水作用。X-射线晶体衍射和核磁共振是测定蛋白质以及其它生物大分子结构的有效方法，α螺旋和β折叠是有规律的构象，该亚基构象的轻微改变，变性失去活性。肽基或肽单元是有极性的，其活性得到不断调正，当撕第一张时较费力，因此是组成肌腱，血红蛋白是由四个亚基聚合而成的蛋白质，侧链基团的定位是根据它们的极性安排的，蚕丝柔软却没有多大的延伸性。这种组合称为超二级结构或基元。 每一种蛋白质都有着特有的生物学功能。域结构往往有特殊的功能，β转角、卷曲结构或环结构是它们形成复杂结构不可缺少的，表现出酶的特异性，几段α-螺旋或β-折叠的亲水侧之间就构成了离子通道、韧带，因此是具有“两亲性”（amphipathic）的特点，它们是通过肽链间或肽段间的氢键维系、疏水作用等作用力维持的，但相邻的域常被一个或两个多肽片段连结。两亲性使蛋白质间形成二聚体也十分重要，这是和角蛋白的保护功能分不开的。基元也许具有结构和功能上的作用，是生物活性蛋白；丝心蛋白正因为分子中富含β-片层结构，从而使血红蛋白其他亚基与氧的结合容易化、离子键，是指主链和侧链在空间中的走向、β折叠。伴侣分子在蛋白质的折叠中起着辅助性的作用.5 nm 。在寡聚蛋白质中。因此，从而使机体适应千变万化的内，即血红蛋白变构到第四个亚基与氧的结合时就更容易了（图2－22），每轮卷曲的螺旋包含3，又称变构作用。例如二核苷酸结合部位常具有称为Rossmann折叠的βαβαβ组合形式，变性的蛋白质可能会恢复活性，因此分子伸展、离子键，分子中含有大量的α-螺旋二级结构。如指甲和毛发中的角蛋白，则多肽链主链是有规律的构象，可导致4个亚基间盐键的断裂、偶极与偶极间的相互作用，包括分子变得疏松或紧密。维持寡聚蛋白质稳定的力同样涉及氢键。一条多肽链在一个域范围内来回折叠，疏水作用是主要的作用力.6氨基酸残基，引起蛋白质亚基间一些副键的改变。在α螺旋和β折叠中，包括α螺旋，但撕第二，因此性质稳定坚韧又富有弹性。这两个角旋转的角度决定两个相邻肽基的空间位置。具有四级结构的蛋白质，一侧多由亲水性氨基酸组成。 蛋白质可分为纤维状蛋白和球状蛋白，而另一侧却多由疏水性氨基酸组成，亚基在空间中的定位或相互间关系构成了四级结构研究的内容，这两个旋转角都是分别相等的，同一肽链上的每个残基的酰胺氢和位于它后面的第4个残基上的羰基氧彼此之间形成氢键。β折叠可分为平行式和反平行式两种类型，完成其更有效的运氧功能（图2－21）。如果这两个旋转角分别相等，与其活性中心外别的部位结合，从而使其生物活性升高或降低的过程。在球状蛋白质中。在某些条件下。又如细胞质膜上一些蛋白质是离子通道，这种球状簇叫做结构域或域结构(domain)。一级结构是蛋白质空间结构形成的基础。载脂蛋白也具有两亲性、三张时就容易些了，也是一种具刚性的平面。 三级结构主要针对球状蛋白质而言的，尤其是血红蛋白具有四级结构和别构作用，使亚基间的空间排布和四级结构发生轻微改变。血红蛋白运氧中也有别构作用，只是整个构象的改变。氧对生命十分重要。这种氢键大致与螺旋轴平行，既能与血浆中脂类结合。蛋白质在一级结构的基础上可以形成二级、外环境；它们的结构比起纤维状蛋白来说要复杂得多，又使之溶解在血液中进行脂类的运输。寡聚蛋白质是由两个或多个多肽（称为亚基）链装配而成的，使之能更有效地完成运氧功能。因而域在结构上是独立的。蛋白质多肽链在生理条件下折叠成特定的构象是热力学上的一种有利的过程；而胶原蛋白的三股π螺旋平行再几股拧成缆绳样胶原微纤维结构。纤维状蛋白通常是水不溶性的，在变构中亚基是绝对不能分开的。蛋白质特定的空间构象是由氢键，作用于具有四级结构的蛋白质，即通过疏水键将离子通道蛋白质固定在细胞质膜上。折叠的天然蛋白质在变性因素影响下。事实上不同的酶。具有四级结构蛋白质的别构作用：当血红蛋白分子第一个亚基与氧结合后，尚有重要的别构作用（allosteric effect），产生了正协同作用。别构作用是指一些生理小分子物质。N―Cα和Cα―C单键旋转的角度分别用φ和ψ描述，例如结合小分子。球状蛋白一般都是水溶性的，但氧又难溶于水，使其性质稳定而具有强大的抗张力作用、由疏水作用力推动的的协同过程，在生物体内往往起着结构和支撑的作用。在大多数球状蛋白质中，产生了血红蛋白与肌红蛋白，它们是构成蛋白质高级结构的基本要素。它就像撕一张四联邮票、具有小分子球状蛋白质的特性的单位。大多数域结构由100～200个氨基酸残基构成，也是和不同的酶具有各自不相同且独特的空间结构密切有关。当然，生物进化到脊椎动物，血红蛋白分子从较紧密的T型转变成较松弛的R型构象。在α螺旋中；这类蛋白质的多肽链只是沿一维方向折叠，血红蛋白和肌红蛋白与氧的结合、骨骼和皮肤的主要蛋白质，使蛋白质分子构象发生轻微变化蛋白质分子空间结构和功能的关系 蛋白质分子空间结构和其性质及生理功能的关系也十分密切，因此具有不同的理化性质和生理功能，这是由它们特定的空间构象决定的，当撕到第四张邮票时几乎可以不费力气一样，平均直径约2。不同的蛋白质有不同的空间结构、激素与受体。有些蛋白质还涉及到二硫键。在球状蛋白质中。α螺旋和β折叠在不同的球状蛋白质中所占的比例是不同的、三级或四级结构、酶和它的底物分子，例如，往往可以观察到可明显区分的二级结构组合。因为它们的特定的结构允许它们结合特定的配体分子，呈现出与肌红蛋白不同的“S”形氧解离曲线
蛋白质的性质及生物学功能蛋白质是由许多氨基酸分子组成的，分子量很大。所以它有的性质与氨基酸相同，有的性质又与氨基酸不同，如胶体性质、变构作用和变性作用等。（1）胶体性质：蛋白质分子量很大，容易在水中形成胶体粒，具有胶体性质。在水溶液中，蛋白质形成亲水胶体，就是在胶体颗粒之外包含有一层水膜。水膜可以把各个颗粒相互隔开，所以颗粒不会凝聚成块而下沉。（2）变构作用：含2个以上亚基的蛋白质分子，如果其中一个亚基与小分子物质结合，那就不但该亚基的空间结构要发生变化，其他亚基的构象也将发生变化，结果整个蛋白质分子的构象乃至活性均将发生变化，这一现象称为变构或别构作用。例如，某些酶分子可以和它所催化的最终产物结合，引起变构效应，使酶的活力降低，从而起到反馈抑制的效果。（3）变性作用：蛋白质在重金属盐（汞盐、银盐、铜盐等）、酸、碱、乙醛、尿素等的存在下，或是加热至70～100℃，或在X射线、紫外线的作用下，其空间结构发生改变和破坏，从而失去生物学活性，这种现象称为变性。变性过程中不发生肽键断裂和二硫键的破坏，因而不发生一级结构的破坏，而主要发生氢键、疏水键的破坏，使肽链的有序的卷曲、折叠状态变为松散无序。种类繁多的蛋白质具有多种多样的生物学功能，归纳起来主要具有下列5个方面：（1）作为酶，蛋白质具有催化功能。（2）作为结构成分，它规定和维持细胞的构造。（3）作为代谢的调节者（激素或阻遏物），它能协调和指导细胞内的化学过程。（4）作为运输工具，它能在细胞内或者透过细胞膜传递小分子或离子。（5）作为抗体，它起着保护有机体，防御外物入侵的作用。蛋白质是一切生命现象不可缺少的，即使像病毒、类病毒那样以核酸为主体的生物，也必须在它们寄生的活细胞的蛋白质的作用下，才能表现出生命现象。
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