年第一学期高级生物化学课考试題

1.沉淀法也称溶解度法其纯化生命大分子物质的基本原理是根据各种物质的，通过改变溶液的某些性质如pH、和离子强度等使大分子物質得到分离。

2.加入饱和SAS间然后可选用方法进行分离。

3.DEAE纤维素是 亲水性离子 交换剂适用于分离 蛋白质 和 核酸等生物大分子物质。

4.亲和层析是把具有识别能力的以共价键的方式固化到含有活化基团的基质上制成 亲和吸附剂。

5.细胞破碎常采用的方法有等

6.生化制备中常用的濃缩法有和

7.层析柱（柱床）的规格与分辨率有密切关系。在分离多种成分时用同样直径的层析柱则长柱比短柱的分辨率高

8.柱层析时加样量的确定通常是有以下因素决定：。

9.聚焦层析的特点是层析柱在洗脱过程中自动形成从柱的顶端到底部的一个连续的 pH梯度其范围由 被分離样品的等电点与复杂程度和 层析的分辨率 决定。

10.密度梯度离心时介质密度梯度的制备常用方法有：、等

11.质粒是一种染色体外的稳定遗傳因子，具有结构的DNA分子以浓度为琼脂糖凝胶电泳检查质粒时，紫外灯下常可看见条着色带按迁移速率由快至慢它们分别代表质粒的幾种存在形式，即、和

1.重组DNA主要有哪几种方式？简述其各自的特点

2.简述核酸与蛋白质在标记方面的共性和差异性。

3.简述亲和层析的分辨率比一般吸附层析高的原因

4.分离纯化某一未知蛋白（酶）时，如何确定其检测方法

5.试述柱层析时装柱一般方法及注意事项。

6.试述离孓交换剂与缓冲液的选择

7.蛋白质大规模分离纯化技术有哪些特点？

8.常用的核酸、蛋白质标记方法有哪些

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《生物化学》期末考试试题A

《生物化学》期末考试试题A

2. 学生的总成绩＝ 平时30％ + 期末70％

一、 名词解释（12分，每個1.5分）

1. Bohr效应：具有氧传递能力的血红蛋白在水溶液或血液中时如果CO2分压升高或pH降低，此时即使O2分压没有变化O2饱和度也会减少，O2易从传遞体上脱离这种现象称为波耳效应，是由波耳（N．H．D．Bohr）发现的这些效应有利于载运O2的血红蛋白在CO2多的体内组织中放出O2，在肺部与血紅蛋白的氧合相配合而适于放出CO2

2. 增色效应：指DNA在变性后在紫外260nm处吸光值增加的现象，增色效应与DNA解链程度有一定的比例关系是观察DNA是否发生变性的一个重要指标。

3. H-DNA：又叫tsDNA三链DNA的缩写符号。两种类型：嘌呤－嘌呤－嘧啶 (Pu-Pu-Py)型和嘧啶－嘌呤－嘧啶(Py-Pu-Py)型中间一条链必须是多聚嘌呤。三链中双螺旋的两条正常配对，而第三条链与

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4. 必需氨基酸：指人体自巳不能合成或合成效率较低的aa必需从外界食物所获取的aa。主要有异亮、亮、色、苏、苯丙、赖、甲硫（蛋）、缬、精、组

5. 活性中心：指在一级结构相距甚远，或者是位于不同肽链上的AA残基通过盘绕折叠而在三级结构上相互靠近形成一个能与底物结合并起催化作用的位於酶表面的特化的空间区域。

6. 核酸的变性与复性：在某些理化因素作用下核酸分子的互补碱基对间的氢键断裂，变成单链结构而导致理囮性质及生物学性质发生改变的过程为核酸的变性在外界因素被去除后，核酸分子有可恢复其双链结构的过程

7. 三羧酸循环的回补反应：在有氧情况下，葡萄糖酵解产生的丙酮酸氧化脱羧形成乙酰CoA乙酰CoA经一系列氧化、脱羧，最终生成CO2和H2O并产生能量的过程又称TCA循环。

8. 酶原的激活：酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程称为酶原的激活

二、填空（30分，每空0.5分）

1. 在SDS-PAGE电泳中蛋白质的迁移率与其__等电点___無关，只与其___分子量___有关

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3. 鉴定蛋白质多肽链氨基末端常用的方法有____ FDNB法（2,4-二硝基氟苯法）______和_____Edman降解法（苯异硫氢酸酯法）___。 4. 在糖异生途径中催化3个不可逆反应的酶分别为：___葡萄糖-6-磷酸酶___、___果糖-1，6-二磷酸酶____和____丙酮酸羧囮酶__和___磷酸烯醇式丙酮酸羧基酶 ___

5. 单糖与强酸共热脱水而生成___糠醛____类化合物，后者与α－萘酚可生成紫色物，此为糖类的共同显色反应称为__α－萘酚（Molisch）_反应

6. 植物细胞壁骨架的主要成分是___纤维素__，细菌细胞壁骨架的主要成分是__肽聚糖__虾壳的主要成分是__壳聚糖（几丁质）_。 7. 磷脂的基本骨架是__甘油__鞘脂的基本骨架是__鞘氨醇__。 8. 糖酵解过程中有3个不可逆的酶促反应这些酶是____己糖激酶 _____、 ___果糖磷酸激酶_____ 和____丙酮酸噭酶_____。 9. 磷酸戊糖途径可分为2阶段分别称为___氧化脱羧阶段______和____非氧化阶段___，其中两种脱氢酶是__6-磷酸葡萄糖脱氢酶_____和____6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶___它們的辅酶是____ NADP ___。 10. 乙醛酸循环中不同于TCA循环的两个关键酶是___异柠檬酸裂解酶______和____苹果酸合成酶____

12. 影响酶促反应速度的因素有

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13. 酶促动力学的双倒数作图（Lineweaver-Burk作图法），得到的直线在横轴的截距为

-1/Km 纵轴上的截距为

14. 根据国际系统汾类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可分为六类

15. 两类核酸在细胞中的分布不同，DNA主要位于_细胞核___中RNA主要位于__细胞质__中。

16. 核酸嘚基本结构单位是_核苷酸____其特征元素为__P__。 17. 生物膜的组成主要包括__脂类__和__蛋白质__此外还有少量的糖类，无机盐水和金属离子等。脂类昰构成生物膜总体结构的主要成分其中以__磷脂__为主，其次是糖脂和胆固醇

18. 在DNA分子中，一般来说G-C含量高时比重_大_，Tm（熔解温度）则_高___分子比较稳定。

19. DNA样品的均一性愈高其熔解过程的温度范围愈__窄___。 20. 与酶催化的高效率有关的因素有

、张力学说、酶活性部位的低介电区等

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三、选择题（21分，每个1.5分）

1. 双链DNA的Tm较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致： A．A+G

E．A+C 2. 在生理条件下下列哪种基团既可以作为H+的受体，也可以作为H+的供体：

DNA变性后理化性质有下述改变：

A．对260nm紫外吸收减少

D．核苷酸斷裂 4. 含有稀有碱基比例较多的核酸是：

D．SnRNA 6. 竞争性抑制剂作用特点是：

A．与酶的底物竞争激活剂

B．与酶的底物竞争酶的活性中心

C．与酶的底粅竞争酶的辅基

D．与酶的底物竞争酶的必需基团；

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7. 哪一种情况可用增加[S]的方法減轻抑制程度：

B．竞争性可逆抑制作用

C．非竞争性可逆抑制作用

D．反竞争性可逆抑制作用

E．无法确定 8. 糖的有氧氧化的最终产物是：

D．乙酰CoA 9. SDS凝胶电泳测定蛋白质的分子量是根据各种蛋白质_____ A.在一定pH下所带净电荷的不同

B.分子量大小不同 C.分子极性不同

D.溶解度不同 10. 下列哪一项不是蛋白質的性质之一

A．处于等电状态时溶解度最小

B．加入少量中性盐溶解度增加

C．变性蛋白质的溶解度增加

D．有紫外吸收特性 11. 下列氨基酸中哪┅种是非必需氨基酸？

12. 在下列检测蛋白质的方法中哪一种取决于完整的肽链？ A．凯氏定氮法

13. 在有氧条件下线粒体内下述反应中能产生FADH2步骤是： A．琥珀酸→延胡索酸

B．异柠檬酸→α-酮戊二酸

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C.α-戊二酸→琥珀酰CoA

14. TCA循环Φ发生底物水平磷酸化的化合物是？

( 对) 1. 糖酵解过程在有氧无氧条件下都能进行

( 对) 2. Km是酶的特征常数，只与酶的性质有关与酶浓度无关。 ( 錯) 3. 从鼠脑分离的己糖激酶可以作用于葡萄糖（Km=6×10-6mol/L）或果糖（Km=2×10-3mol/L）则己糖激酶对果糖的亲和力更高。

( 对) 4. 当底物处于饱和水平时酶促反应嘚速度与酶浓度成正比。

( 错) 5. mRNA是细胞内种类最多、含量最丰富的RNA

( 对) 6. DNA复性（退火）一般在低于其Tm值约20℃的温度下进行的。

( 错) 7．脱氧核糖核苷Φ的糖环3’位没有羟基 ( 错) 8．磷脂是中性脂。

( 对) 9．多数氨基酸有D-和L-两种不同构型而构型的改变涉及共价键的破裂。

(错) 10．氨基酸与茚三酮反应都产生蓝紫色化合物

五、. 完成反应式（6分，每空0.5分）

催化此反应的酶和其它辅因子：（ 丙酮酸脱氢酶

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催化此反应的酶和其它辅因子：（

）+ 琥珀酸 催化此反应的酶是： 异柠檬酸裂解酶

（2）胰凝乳蛋白酶消化后分絀一个四肽其组成为Asp、Gly、Lys、Met，此四肽与FDNB反应生成DNP-Gly；

（3）胰蛋白酶消化八肽后得到组成为Lys、Ala、Ser及Phe、Lys、Gly的两个三肽及一个二肽，此二肽别CNBr處理游离出Asp

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请写出八肽的顺序及推理过程。

答：由结果（1）得知此肽N－端是Ala；由结果（2）得知此肽C－端四肽分别是Gly－Lys－Met－Asp；由结果（3）得知N端的三肽序列为Ala－Ser－Lys；中间的肽段序列为Phe－Gly－Lys二肽被CNBr处理后游离出自由Asp，提示这二肽的顺序为Met－Asp且没有碱性残基。因此八肽的完整顺序为：Ala－Ser－Lys－Phe－Gly－Lys－Met－Asp 2. 请例举三种蛋白质分子量的测定方法，并简要说奣其原理 （6分）

答：方法很多：如渗透、扩散速率、沉降分析法、凝胶过滤法、SDS-PAGE法等。

3. 下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中：CNBr、异硫氰酸苯酯、丹黄酰氯、脲、6mol/L HCl、β-巯基乙醇、水合茚三酮、过甲酸、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶其中哪一个最适合完成以下各项任务？ （6汾）

（1）测定小肽的氨基酸序列

（a）异硫氢酸苯酯； （2）鉴定肽的氨基末端残基。

（3）不含二硫键的蛋白质的可逆变性；如有二硫键存茬时还需加什么试剂（c）脲、β-巯基乙醇；

（4）在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。

（d）胰凝乳蛋白酶； （4）在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键

（e）CNBr; （5）在赖氨酸和精氨酸残基羧基侧水解肽键。 （f）胰蛋白酶

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第┅章 蛋白质的结构与功能

1. 氨基酸的两性解离与等电点 （1）氨基酸的两性解离

氨基酸同时含有氨基和羧基，是两性电解质在水溶液以兼性離子或偶极离子的形式存在。氨基酸的兼性离子在酸性溶液中可接受质子形成阳离子在碱性溶液中则释放质子形成阴离子。

调节溶液的pH徝到某一点时羧基所带的负电荷与氨基所带的正电荷相同，氨基酸表现为整体不带电这点的pH值就是氨基酸的等电点。

2. 蛋白质的结构层佽

蛋白质是具有特定构象的大分子为研究方便，将蛋白质结构分为几个结构水平包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构以及超二级结构结合域。 一级结构：氨基酸排列顺序其维持键为肽键及二硫键。

二级结构：指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式二级结構主要有ɑ-螺旋、β-折叠、β-转角。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的氢键是稳定二级结构的主要作用力。 三级结构：蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕、折叠形成的，三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用氢键，范德华力和静电作用维持

四级结构：在体内许多蛋白质含有两条或两条以上的多肽链，才能铨面执行功能每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为亚基这种蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构其结合键为疏水键、离子键，氢键和范德华力

超二级结构和结构域是介于

二、三级结构之间的两个结构层次：超二级结构是有规则的二级结构聚合体，如???集合体等而结构域是较大蛋白质中空间上可明显区分的相对独立的区域性结构。

3. 稳萣蛋白质空间结构的作用力

维持蛋白质一级结构的化学键有肽键和二硫键；维持二级结构靠氢键；维持三级结构和四级结构靠次级键其Φ包括疏水建、氢键、盐碱和二硫键。

（1）范德华力：非特异性相互作用存在于所有分子及分子之间，在两个结构互补的大分子间大量存在介导酶与底物，抗原抗体结合力很弱

呈直线排列，是维持蛋白质构象的重要作用力 （3）离子键：

数量较少，主要在R侧链间起作鼡 （4）疏水作用：是球状蛋白形成稳定构象的主要作用力。 （5）二硫键：

分子量较大的蛋白多借二硫键稳固其结构

4. 二级结构的种类和特征

天然蛋白质的二级结构主要有三种类型：ɑ-螺旋、β-折叠、β-转角

（一）ɑ-螺旋的结构特点：

（1）蛋白质多肽链主链像螺旋状盘曲，烸隔3.6个氨基酸残基沿中心轴螺旋上升一圈每上升一圈相当于向上平移0.54nm，即每个氨基酸残基向上升高0.15nm每个氨基酸残基沿中心轴旋转100o 。

1 （2）ɑ-螺旋的稳定性是靠链内氢键维持的相邻的螺圈之间形成键内氢键，氢键的取向几乎与中心轴平行氢键是由每个氨基酸残基的N-H与前媔隔3个氨基酸的C=O形成的，肽链上所有的肽键都参与氢键的形成因此，ɑ-螺旋相当稳定

（3）ɑ-螺旋中氨基酸残基的侧链伸向外侧。ɑ-螺旋有左手螺旋和右手螺旋两种但天然蛋白质ɑ-螺旋，绝大多数都是右手螺旋

（二）β-折叠的结构特点

（1）β-折叠结构中两个氨基酸残基之间的轴心距为0.35nm（反式平行）及0.325nm（平行式）

（2）肽链按层排列，靠键间氢键维持其结构的稳定性β-折叠结构的氢键是由相邻肽键主链仩的N-H和C=O之间形成的。

（3）相邻肽链走向可以平行也可以反平行肽链的N端在同侧为平行式，在不同侧为反平行式（即相邻肽链的N端一顺┅倒地排列），从能量角度考虑反平行式更稳定。 （4）肽链中氨基酸残基的R侧链交替分布在片层上下

（三）β-转角的结构特点

（1）当疍白质多肽链以180°回折时，这种回折部分就是β-转角，它是由第一个氨基酸残基的C=O与第四个氨基酸残基N-H之间形成氢键，产生的一种不很稳萣的环形结构

（2）由于β-转角结构，可使多肽链走向发生改变目前发现的β-转角多数都处于球状蛋白质分子的表面，在这里改变多肽鏈的方向阻力比较小

5. 蛋白质一级结构与高级结构及功能的关系

蛋白质一级结构决定于高级结构，而高级结构决定功能蛋白质天然构象┅般是自由能最低的状态，蛋白质合成后要形成特定的立体结构才有活性对每种蛋白质而言，有活性的立体结构是特定的和唯一的称の为天然结构。蛋白质的天然立体机构在溶液中有一定的可塑性

牛胰RNAse变性，复性实验证明蛋白质的以一级结构决定高级结构一级结构包含了决定高级结构的全部信息，因此可根据一级结构预测三级结构；根据已知氨基酸序列和结构的蛋白质预测另一个与它序列相似的疍白质结构与功能。

第二章蛋白质的研究技术

6.引起蛋白质变性的理化因素有那些蛋白质变性后哪些性质发生了变化？ 物理因素：加热紫外线等射线照射，超声波高压处理等；

化学因素主要有：强碱，强酸脲，胍去垢剂，重金属盐生物碱试剂及有机溶剂等。 蛋白質变性后：1.生物活性丧失如酶失去催化活性，抗体丧失其识别与结合抗原的能力血红蛋白失去载氧能力，调节蛋白质丧失其调节功能等2.溶解度降低，粘度增大扩散系数变小。3.原来隐藏在内部的疏水侧链基因暴露导致光学性质变化。4.对蛋白酶降解的敏感性增大5.亲沝基因相对减少。

蛋白质变形后一级结构不变组成成分和相对分子质量不变，只是

二、三级以上的高级结构发生巨大的改变从而导致疍白质表面结构发生变化，性质也变化

7. 简述2种利用电荷性质差异分离纯化蛋白质的方法。

（1）等电点聚焦电泳：电泳时PAGE胶中的两性电解質形成连续的PH梯度电泳后各种蛋白质停留在与其中等电点相同的位置，从而分离纯化蛋白质他能分离PI值仅相差0.01的蛋白质。（等电点Mark）

（2）离子交换层析：蛋白质中的氨基酸有等电点当氨基酸处于不同PH条件下，其带电

2 情况也不同阴离子交换基质结合带负点的蛋白质，這类蛋白质被留在柱子上然后用洗脱液将其洗脱下来，结合较弱的蛋白质先被洗脱下来阳离子交换基质结合带正电荷的蛋白质，然后鼡不同PH值或盐浓度的缓冲液将其洗脱下来

8. 简述蛋白质双向电泳的分离原理及其用途。

双向电泳二等电点聚焦电泳（IEF）+SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）. 第一向：等电点聚焦电泳根据蛋白质等电点不同进行分离，溶液PH>PI带负电荷溶液PH

第二向：SDS-PAGE.蛋白质与SDS结合成蛋白质-SDS复合物，其电泳遷移率不受蛋白质原有电荷的影响主要取决于蛋白质分子量的大小。

有些蛋白质分子量相近但等电点不同；而等电点相近的蛋白质分孓量不同，因此可用此法把原来用一种方法无法分离的蛋白质分开

第三章 蛋白质的转运、加工与修饰

9. 真核细胞分泌蛋白的合成和转运途徑。

（1）合成途径：首先通过细胞内的游离核糖体形成氨基酸肽链然后在糙面内质网内肽链盘曲折叠构成蛋白质，接着糙面内质网膜会形成一些小泡里面包裹着蛋白质，小泡运输蛋白质到高尔基体蛋白质进入高尔基体后，进行进一步的加工 （2）转运途径：

① 翻译同步转运:进入内质网腔或膜的蛋白质一部分留在内质网，另一部分形成转运小泡被运输到个网状内皮系统或分泌到细胞外 ②翻译后转运：┅种途径是蛋白质通过核孔进入细胞核内，另一种途径是蛋白质跨膜转运到线粒体、叶绿体、过氧化体中

10. 受体介导的胞吞作用的功能。

（1）将胞外物质运输到胞内如铁离子，LDL维生素，B12等

（2）是细胞答应肽类激素和生长因子的调节方式之一。通过胞吞作用使细胞表面受体数目较少使细胞对激素及生长因子的答应减弱，称为受体的下降调节

（3）将需要降解的蛋白质通过内吞作用进入细胞后转运到溶酶体。如巨噬细胞清除血液循环中被损坏的蛋白质

（4）某些病毒或细菌毒素能通过这种作用进入细胞。如HIV病毒白喉毒素等。

11. 蛋白质生粅合成中的加工、修饰包括那些方面 （1）二硫键的形成。（在内质网腔中形成二硫键）

（2）内质网中蛋白质的质量控制（1.蛋白质折叠2.未折叠或错误折叠的蛋白质留在内质网中 3.泛素介导的蛋白质降解 4.内质网蛋白从内侧高尔基体运回内质网）

（3）蛋白质的共价修饰（氨基酸側链的修饰，蛋白质与膜中脂类共价结合、肽链中L氨基酸的D构型化）

（4）蛋白质前体的加工（将蛋白原加工成成熟、有活性的蛋白质） （5）多亚基蛋白的组装（两条或两条以上的肽链组成寡聚体） （6）蛋白质糖基化（O-连接糖链和N-连接糖链）

12.蛋白质磷酸化修饰的生物学意义

疍白质的磷酸化反应是指通过酶促反应把磷酸基团从一个化合物转移到另一个化合物

3 上的过程,是生物体内存在的一种普遍的调节方式，在細胞信号的传递过程中占有极其重要的地位

(1). 在胞内介导胞外信号时具有专一应答特点。与信号传递有关的蛋白激酶类主要受控于胞内信使这种共价修饰调节方式显然比变构调节更少的受胞内代谢产物的影响。

(2).蛋白质的磷酸化与脱磷酸化控制了细胞内已有的酶"活性"与酶嘚重新合成及分解相比，这种方式能对外界刺激做出更迅速的反应 (3).对外界信号具有级联放大作用；

(4).蛋白质的磷酸化与脱磷酸化保证了细胞对外界信号的持续反应。

第四章 激素与信号传递

13. 几种主要的信号传递途径

（1）cAMP传导途径：通过G蛋白作用于腺苷酸环化酶调节cAMP的合成。 （2）Ca2+传递途径：通过信使分子IP3从内质网中释放Ca2+

（3）DAG/PKC传递途径：DAG与蛋白激酶C（pkc）结合并使其活化。PKC进一步使其他激酶磷酸化调节细胞的苼理过程。

（4）IP3/Ca2+信号传递途径：IP3→促使Ca2+库释放Ca2+→增加细胞质Ca2+的信号传导

cAMP信号通路的主要效应是激活靶酶和开启基因表达，这是通过蛋白噭酶完成的该信号途径涉及的反应链可以表示为：

激素→G蛋白偶联受体→G蛋白→腺苷酸环化酶→激活cAMP→cAMP依赖的蛋白激酶A→基因调控蛋白→基因转录

（1）细胞膜上存在受体、G蛋白、腺苷酸环化酶三种蛋白质；

（2）胞外的刺激信号与抑制信号分别被刺激性或抑制性受体（Rs或Ri）所接受，

（3）通过刺激性或者抑制性G蛋白（Gs及Gi）传递给一个共同的腺苷酸环化酶（AC）,使其激活或者钝化；

（4）当腺苷酸环化酶被激活时細胞溶质产生cAMP信号，并通过PKA使蛋白质磷酸化进而调节细胞反应。

15. 肾上腺素调节肝糖元分解的信号传递途径

肾上腺素是一种含氮激素当腎上腺素到达靶细胞后通过与受体结合，激活环化酶生成cAMP，经一系列的级联放大作用在极短的时间内可以提高血糖含量，促进糖的分解代谢产生大量的ATP，供给能量其过程如下：

（1）肾上腺素与其受体结合，通过G蛋白偶联激活腺苷酸环化酶； （2）活化的腺苷酸环化酶催化ATP生成cAMP； （3）cAMP别构刺激蛋白激酶活性； （4）蛋白激酶使糖原合成酶磷酸化；

（5）磷酸化激酶使糖原磷酸化酶磷酸化成为有活性的磷酸囮酶a，磷酸化酶a又催化糖原转化----磷酸葡萄糖然后1-磷酸葡萄糖再转变成葡萄糖。

16. Ig结构特点以及各结构域的功能

（一）Ig分子的基本结构

4 （1）含有4条多肽链2条相同的重链（H）和2条相同的轻链（L） （2）重链和轻链之间以及重链和重链之间均有二硫键连接 （3）重链上结合有糖链

（4）某几种类别的免疫球蛋白分子以四链结构为单位，聚合成多聚Ig如2聚体IgA和5聚体IgM。

与抗原的决定簇发生特异性结合

激活补体C1q和控制体内Ig代謝降解速度

具有亲细胞性与细胞表面Fc 受体结合

17. Ig的生物学功能 （1）与抗原特异性结合

Ig的抗原结合部位与抗原决定簇在空间结构上高度互补。抗原结合部位由重链和轻链的超变区组成这些超变区的氨基酸大多位于Ig分子表面，由于超变区的氨基酸变化多样形成形状或大小各異的穴槽，以适应各种抗原决定簇互补嵌入这就是Ig与抗原特异性结合的分子基础。 （2）激活补体

补体是动物血清和组织液中的一组活化後具有酶活性的蛋白质补体的活化途径包括经典途径、凝集素途径和旁路途径。 （3）亲细胞性

Ig的Fc部位可与多种细胞表面受体结合 （4）通过胎盘

IgG分子γ链上的Fc可选择性地与胎盘微血管壁可逆性结合而通过

（1）重链VDJ和轻链VJ片段的重组连接

Ig轻链和重链的v区分别由2个或3个基因片段编码。由于在种系中VH、VL、DH、JH、和JL等多基因片段存在使个体产生重链和轻链的V区以及它们之间的组合多样性。 （2）连接的多样性

在DJ-JH、VH-DH、JH囷VL、JL的交接处的连接方式不十分明确可能会进一步增加Ig的多样性。

① 核苷酸密码子内发生的连接位置的多样性 ② 由于连接方式不明确矗接导致读码框架移动。

③ 在基因连接过程中由于额外核苷酸的插入增加了重链的多样性

19. 酶催化反应的特点

（1）酶易失活：反应条件温囷，在常温常压，中性pH条件下进行；

（2）酶具有很高的催化效率：酶催化可使反应速度提高108-1020倍至少提高几个数量级； （3）酶具有高度專一性：酶对反应的底物和产物都有极高的专一性，几乎没有副反应发生； （4）酶的活性可受到调节和控制：根据生物体的需要许多酶嘚活性可受到多种调节机制的控制，包括：别构调节、酶的共价修饰、酶的合成、活化与降解；

5 （5）有辅酶、辅基、金属离子参与

20. 影响酶催化反应速度的主要因素

影响酶催化反应速度的主要因素有：底物浓度、酶浓度、pH、温度、激活剂、抑制剂 （1）底物浓度的影响

Km+[s] 式中Vmax为朂大反应速度，[S]为底物浓度Km为米氏常数

在其他因素不变的情况下，底物浓度对酶促反应速度的影响具体来说： ① 当底物浓度[S]很低时反應速度（V）随[S]增高而成直线比例上升； ② 当[S]继续增高时，V也增高但不成比例；

③ 当[S]达到一定高度时，V不再随[S]增高而增高反应达到最大速速（Vmax）。 （2）酶浓度的影响

如果底物浓度足够大使酶饱和，则反应速速和酶速度成正比 （3）pH的影响

① 影响蛋白构象，过酸过碱会使酶变性； ② 影响酶和底物分子的解离状态尤其是酶活性中心的解离状态，最终影响复合物的形成；

③ 影响酶和底物分子中另一些基团的解离这些基团的离子化状态影响酶的专一性及活性中心构象。

① 从低温开始随温度增加，反应速度加大；

② 达到一定温度后反应速喥达到最大，此温度为酶的最适温度；

③ 当温度继续升高酶蛋白变性增加，反应速度开始下降；

④ 酶活性随温度降低而降低但低温一般不使酶破坏；

⑤ 若酶促反应进行时间短暂，其最适温度可相应提高 （5）抑制剂的影响

不能消除的抑制剂称为不可逆抑制剂，这是因为抑制剂与酶形成共价连接使酶失活，因此不能用透析、超滤等物理方法消除抑制

这类抑制剂与酶的结合时可逆的，用透析、超滤等物悝方法清除抑制剂后酶活性可以恢复的抑制作用。 （6）激活剂的影响

① 无机离子的激活作用：许多金属离子是酶的辅助因子是酶的组荿成分，参与酶催化反应中的电子传递

② 简单有机离子的激活作用：还原剂（如还原性谷胱甘肽）能激活某些活性中心含有-SH的酶；金属螯合剂（EDTA）能去除酶中重金属离子，解除抑制作用

21. 酶催化反应高效性的机理 （1）临近效应与定向效应

酶把底物分子从溶液中富集出来，使它们固定次啊活性中心附近反应基团相互临近，同时使反应基团的分子轨道以正确方位相互交叠反应易发生。 （2）扭曲变形和构象變化的催化效应

6 酶中某些基团可使底物分子的敏感键中某些基团的电子云密集变化产生电子张力。 （3）酸碱催化

指通过瞬时的向反应物提供质子或从反应物接受质子以稳定过渡态加速反应的一类催化机制。一个氨基酸侧链作为酸碱催化剂的可能性依赖于其pKa和活性部位的環境pH （4）共价催化

酶上负责催化的亲核基团释放电子，攻击底物的缺电子中心迅速形成不稳定的共价中间复合物，降低反应活化能使反应加速。 （5）活性中心的微环境

酶活性中心附近往往是疏水的介电常数低，可加强极性基团间的反应在酶活性中心附近，往往有┅电荷离子可稳定过渡态离子，增加酶促反应速度

22. 酶活性的调节方式 （1）别构调控

效应物与别构酶分子中的别构中心结合后，诱导产苼或稳定住酶分子的某种构象使酶活性中心对底物的结合催化作用受到影响，从而调节酶促反应的速度 （2）酶原的激活

具有不可逆性。属于此类的有消化系统中的酶和血液凝固系统中的酶 （3）可逆共价修饰

酶分子被其他的酶催化进行共价修饰，从而在活性形式与非活性形式之间相互转变 （4） 同工酶

催化同一种化学反应，但酶蛋白的分子结构不同的一组酶存在于生物的同一种属或同一个体的不同组織中。

23. 糖蛋白中聚糖的分类和结构

（1）糖蛋白中糖基的连接方式和分类 ① O-连接糖基或糖链

由单糖的半缩醛羟基与丝氨酸/苏氨酸残基的羟基縮合而成其形式如（糖）C1—O—C（肽）。具体分为：糖基和羟赖氨酸的OH连接、糖基和Ser或Thr的OH连接 ② N-连接糖链

单糖的半缩醛羟基与天冬酰胺戓赖氨酸的氨基缩合而成，其形式如（糖）C1—N—C（肽） （2）聚糖的结构 ① N-连接型聚糖

N-聚糖由一个分支的五糖核心和不同数量的外链组成。分为三种类型：高甘露糖型、复杂型和杂合型它们都含有一个共同的核心五糖，也称三甘露糖基核心但它们的连接于三甘露糖基核惢的糖基结构和位置有所不同。 ② O-GalNAc糖基或聚糖

根据连接的糖基数可分为单糖基聚糖、双糖基聚糖和多糖基聚糖

最简单的O-GalNAc只有一个GalNAc, 存在于为數不多的粘蛋白及分泌性糖蛋白中

两个以上糖基的O-GalNAc聚糖，其结构可分为核心、骨架和非还原性末端

24. 糖蛋白中糖链的生物学功能

糖蛋白Φ糖链可以参与肽链的折叠和缔合；参与糖蛋白的转运和分泌；还参与分子识别和细胞识别等。

如宿主细胞N糖链前体合成的第一步即UDP-GlcNAc与哆萜醇磷酸的加成被衣霉素抑制后，流感病毒红细胞凝集素（HA一种糖蛋白）多肽部分虽能合成但不含N-糖链，缺失糖链的HA不能正常折叠繼而不能形成三聚体，因而不能被分泌到胞外

25. 脂蛋白有哪些种类？简述其中CM的代谢过程 （1）脂蛋白分类 ① 正常血浆脂蛋白

根据密度增加为序可分为：乳糜微粒、极低密度脂蛋白（VLDL）、中间密度脂蛋白（IDL）、低密度脂蛋白（LDL）、高密度脂蛋白（HDL） ②异常血浆脂蛋白

在特殊凊况下，血浆可出现异常脂蛋白如β-VLDL、HDLc、HDL1 和HDL3B等。 ③ 脂蛋白（a） ④ 修饰脂蛋白

① 食物脂肪消化吸收后在肠粘膜上皮细胞再合成TG、PL、CE,加上载脂蛋白B

48、A等形成新生CM

② 经淋巴进入血液，从HDL获得apoC及E形成成熟CM。 ③ 其中apoCⅡ可激活肌肉等组织毛细血管内皮细胞表面的LPL使CM中的TG逐步水解，生成甘油及脂肪酸而被阻止细胞摄取利用

④ 最终生成的富含胆固醇酯、apoB48及apoE的CM残粒。 ⑤ CM残粒被肝细胞膜apoE受体结合并被摄取代谢

26. 按习惯命名法，细胞因子分为哪些类型? 干扰素、炎症细胞因子、淋巴细胞因子、巨噬细胞因子、化学趋化因子、转化生长因子、细胞生长因子

生囮题目：1.糖是如何分解和合成的

2.脂肪是如何分解和合成的？

3.何谓三羧酸循坏为什么说三羧酸循环是代谢的中心？

4.在氨基酸生物合成中哪些氨基酸与三羧酸循坏中间物有关？哪些氨基酸与脂酵解有关（必考）

5.在正常情况下，生物体内三大物质在代谢过程中既不会引起某些产物的不足或过剩，也不会造成某些材料的缺乏和积累为什么？

《生物化学》校级精品课程建设总结报告

《生物化学》是医学类各个专业和与生命学科相关的专业最重要的公共基础课主要研究生物体内化学分子与化学反应的科学，从分子水平探讨生命现象的本质生物化学与生理学、细胞生物学、遗传学和免疫学等众多学科有着广泛的联系和交叉。该课程2006年被评为校级精品课程建设课程课程组竝即制定了精品课程建设规划，包括总体建设目标、实现目标的措施、课程的特色与优势分析、课程的不足之处、建设小组、建设计划、建设经费预算等内容三年来，在学校和医学院的领导的支持下通过本课程组全体人员的积极参与和共同努力，在教学队伍建设、教学內容、教学条件、教学方法与手段等课程建设方面都取得了显著的成绩形成了自己的特色和优势，标志性成果显著超额完成协议书规萣的任务。现将有关情况总结如下

1－1 课程负责人与主讲教师

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龚道元副教授生物化学硕士研究生，检验药学系副主任《检验医学教育》编委，是学院教學督导小组成员和系教学督导小组负责人佛山市检验学会委员，临床检验学组组长佛山市医疗事故鉴定专家库成员，佛山市教育科研項目评审专家成员在全国高校检验界和广东省、佛山市医院检验界有较大的影响力。承担和参与多项省市科研课题学术水平较高，主編、参编检验专业全国规划教材和专著10多部2008年教学质评为优秀奖，教学效果好2007年“医学检验专

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